C4结合蛋白（C4bp）的分子量为550kDa，1977年由Ferreira等所报道。其分子结构模式现多以Dahlback等（1983）描述的“蜘蛛样”（spiderlike）结构来分析其结构及功能。C4bp由8个亚单位组成，电镜下观察形似蜘蛛，其中有7条分子量相同（均为70kDa）的长链（α链），由549个
氨基酸残基组成，链间以二硫键相连结，并共同氨基酸残基组成，链间以二硫键相连结，并共同连结于一中心体。α链含有8个SCR，其N端是其头部，为与C4b相结合的部位，可能位于第332-395位氨基本酸残基。第8条链（β链）较短（45kDa）由235个氨基酸残基组成，含有4个SCR为与蛋白S（PS）相结合的部位（图5-14）。C4bp以两种方式抑制补体的活化。第一种方式是，通过其与C2竞争C4b，而从c 4b2a中取代C2a，并通过其与C4b的结合而阴止剩余的C2同C4b结合，由此抑制C3转化酶的形成。C4bp与C4b的结合能力与
细胞表面C4b分子的数成正比，且较C2同C4b的结合能力高27倍。第二种方式是，C4bp作为I因子的一种辅助因子，促进I因子对C4b的裂解。有C4bp存在时，I因子可将C4b的a`链完全裂解；无C4pb时，I因子的裂解作用不完全。其与I因子结合的活性部位位于第177-322位氨基酸残基区域。PS与C4pb的第8条链（β链）结合，不影响C4bp同C4b的结合，但可延长C4bp的半衷期，从而强化C4bp的抑制作用。