鉴于功能区具有同源性的特性，将Ig分子、T细胞抗原受体分子、MHC的I类和Ⅱ类抗原分子以及某些CD抗原分子等，统称为Ig超家族。

Ig超家族中某些成员如Fascilin Neuroglian和Amalgam等分子存在于昆虫中，这表明Ig超家族结构域的多样化（diversification）在后生动物（Metazoon）进化早期即开始发生，通过基因的复制（duplication）和随后发生的偏离（divergence）产生了具有不同功能的多功能域结构。

由于细胞表面标志、单克隆抗体以及基因工程技术的应用，发现越来越多的膜表面分子和蛋白分子属于Ig超家族，主要包括T细胞、B细胞识别抗原受体及其信号转导分子，免疫球蛋白重链和轻链，MHC抗原及相关分子，免疫球蛋白Fc段受体，某些细胞因子受体，与神经系统功能和粘附有关的分子，某些粘附分子和分化抗原等。

Ig超家族成员均含有1～7个Ig样结构域，每个Ig样结构域约含70～110个氨基酸残基。其二级结构是两个各含3～5个反平行β折叠股所形成的β片层（anti-parallel β-pleated sheet)平面，每个反平行β折叠股由5～10个氨基酸残基组成，β片层内侧的疏水性氨基酸起到稳定Ig折叠的作用。大多类结构域内有一个垂直连接两个β片层的二硫键，组成二硫键的两个半胱氨酸之间约含55～75个氨基酸。少数Ig结构域如CD2、LFA-3第1个结构域，PDGFR第4个结构域，CD4第3个结构域等缺乏二硫键。肽链这种球形结构的折叠方式称为免疫球蛋白折叠（Ig fold)。

Ig超家族的功能是以识别为基础，因此又称为识别球蛋白超家族（cognoglobulin superfamily）。Ig折叠形成一个紧密的球状结构，提供了与不同球状结构多肽或化学基团粘附的部位，使之获得不同的生物学功能。IGSF很可能最早起源于原始的具有粘附功能的基因，通过复制和突变衍生形成了识别抗原、细胞因子受体、IgFc段受体、细胞间粘附分子以及病毒受体等不同的结构域。

IGSF识别的基本方式有以下几种。1.IGSF和IGSF相互识别

IGSF分子相互识别中有嗜同种的相互作用和异嗜性相互作用两种形式。

（1）嗜同种的相互作用（homophilic interaction)：如相同神经细胞粘附分子（NCAM）之间的相互识别，血小板内皮细胞粘附分子-1（PECAM-1，CD31）的相互识别。

（2）异嗜性相互作用（heterophilic interaction)，如CD2与LFA-3，CD4与MHC Ⅱ类分子的单态部分（α2和β2），CD8与MHCⅠ类分子的单态部分（α3），Poly IgR与多聚Ig，FcγRⅠ（CD64）、FcγRⅡ(CD32)、FcγRⅢ（CD16）与Ig Fc段，FcεRⅠ与IgE Fc段，FcαR（CD89）与IgA Fc段，CD28与B7/BB1（CD80）等之间的相互识别。

2.IGSF和integrin相互识别　如ICAM-1（CD54）、ICAM-2（CD102）、ICAM-3（CD50）与LFA-1（CD11a/CD18），VCAM-1（CD106）与VLA-4（CD49d/CD29)之间的相互作用。

3.IGSF和其它分子的相互识别　包括TCR识别MHCⅠ类或Ⅱ类分子与抗原复全物，细胞因子受体识别细胞因子等。