巨刀豆(Cannvalia ensiformis)中的一种球蛋白，有细胞凝集和促有丝分裂作用，因纯化巨刀豆球蛋白时与之相伴得名。为四聚体，每个亚基(27.5 kDa)有Mn2+、Ca2+、糖基结合位点各1个。糖结合专一性为：αMan、Glc、GlcNAc。使红细胞凝集，使淋巴细胞转变为母细胞，使某些动物肿瘤细胞凝集并抑制其生长。应用学科：生物化学与分子生物学（一级学科）；氨基酸、多肽与蛋白质（二级学科）

伴刀豆球蛋白A （Concanavalin A，Con A）是从刀豆（Jack bean）中提取出来的凝集素。它是四聚体球蛋白，分子量102,000。每个亚基含237个氨基酸残基，分子量25,500，结合一个Ca2+和一个Mn2+，含一个糖结合部位。能与α-甘露糖、α-葡萄糖(细胞膜糖蛋白上)专一地结合，结合位点要求是α-D-吡喃甘露糖或α-D吡喃葡萄糖六元环中的C-3/C-4和C-6未被取代羟基，与以α-1，2糖苷键连接的甘露二糖和甘露三糖有最大的亲和力。

Con A具有广阔的适用性，是一种重要的生化和免疫研究试剂。Con A能沉淀多种糖类，葡聚糖和果聚糖等很多其它多糖，以及免疫球蛋白和血型物质等多种糖蛋白，还沉淀肺炎球菌多糖，并能凝集多种红细胞。Con A能和很多细菌和动物细胞反应，能区分某些正常和肿瘤细胞，能促进细胞分裂（促有丝分裂作用）。Con A被用来刺激T细胞产生IL 1样因子，还用于脾细胞增生，研究激活所必需的配体/受体作用。利用免疫组化技术，Con A可用于病理标本中的组织细胞的巨噬细胞展示，区分正常分泌ACTH的垂体细胞和分泌ACTH的腺肿瘤细胞。Con A加强谷氨酸盐神经递质受体的反应，已被用于研究糖基化在离子通道调节中的作用。以Con A为配基的亲和层析介质广泛用于糖蛋白的分离纯化和多糖、糖蛋白糖链结构的研究。