在Ig的每个结构域中，都是由70～110个
氨基酸组成的紧密折叠的结构。后来在很多不同种类的
蛋白质中也都发现有类Ig结构域的存在，这些结构同Ig抗体一起构成了免疫球蛋白超家族（immunoglobulins superfamily, IgSF）。IgSF的大多数成员是
整合膜蛋白，存在于
淋巴细胞的表面，参与各种免疫活动。它们中的某些
整合蛋白参与非钙依赖性的细胞之间的粘着。事实上，在缺少
免疫系统的
无脊椎动物细胞粘着分子中发现类Ig结构域，说明类Ig蛋白在原始进化过程中作为细胞粘着中介物，只是在后来才在
脊椎动物的免疫系统中增加了一项
免疫功能。
大多数IgSF
细胞粘着分子介导
淋巴细胞与需要进行
免疫反应的细胞（如
巨噬细胞及别的淋巴细胞）间的粘着反应，然而，某些IgSF成员，如
VCAM（
vascular cell-adhesion molecule）、NCAM（neural cell-adhesion molecule）和L1，在
神经系统发育过程中，对于
神经突起、
突触形成等都有重要作用。像
纤粘连蛋白以及其他一些参与细胞粘着的蛋白一样，IgSF
细胞粘着分子含有几个相同的结构域。
IgSF粘着蛋白分子既能介导同嗜性的细胞粘着，又能介导异嗜性的细胞粘着，但多数是介导同嗜性的细胞粘着。如果介导同嗜性的细胞粘着，是非Ca2+
依赖性的，如果介导异嗜性的细胞粘着，则是Ca2+依赖性的。一个细胞上的IgSF蛋白能够同另一细胞上相同或不同的IgSF
蛋白结合介导细胞发生粘着。例如，一个细胞上的L1分子能够同另一细胞上的相同L1分子进行结合。另外，IgSF
超家族也可通过与
整联蛋白结合介导细胞粘着，如位于某些
血管内皮细胞上的IgSF蛋白能够与
靶细胞表面的整联蛋白α4β1结合从而介导细胞粘着。