普鲁兰酶( pullulanase) 是一类淀粉
脱支酶,因其能专一性
水解普鲁兰糖( pullulan,
麦芽三糖以α-1,6
糖苷键连接起来的
聚合物) 而得名,属
淀粉酶类,能够
专一性切开
支链淀粉分支点中的α-1,6糖苷键,切下整个分支结构,形成
直链淀粉[2]。
与
异淀粉酶不同的是,普鲁兰酶可以将最小单位的
支链分解,最大限度的利用淀粉原料,而异
淀粉酶虽然也能
水解分支点的α-1,6 糖苷键,但是不能水解由2 ~3 个葡萄糖残基构成的侧枝[3]。
[2]Nair S U,Singhal R S,Kamat M Y.Induction of pullulanase production in Bacillus cereus FDTA 213 [J].Biores.Technol. ,2007,9
[3]Park H S,Park J T,Kang H K,et al. .TreX from sulfolobus solfataricus
ATCC 35092 displays isoamylase and 4-alphaglucanotransferase activities[J].Biosci.Biotechol.Biochem. ,2007,71( 5) : 1348 -1352.
[4] 乔宇, 丁宏标 ,
王海燕, 常敏. 普鲁兰酶的研究进展[J]. 生物技术进展2011 年第1 卷第3 期189 ~194.
该酶在55~65℃范围内活性较强, 其中60℃为其降解普鲁兰糖的最适温度。普鲁兰酶在低于70℃时稳定性较好, 残余活力在90%以上, 温度高于70℃后,
酶活力开始迅速下降。最适pH 值为5.0~6.0。在pH 值4.0~7.5 范围内, 普鲁兰酶稳定性较高, 活力损失较少, 酶的残余活力在90%以上。
Fe3+对普鲁兰酶活性有激活作用;Cu2+、Ag+ 、Hg2+、Pb2+对酶活性有强烈的抑制作用;Zn2+、Mg2+、Ni2+也有一定的抑制作用,其他金属离子对该酶活性影响不明显。
普鲁兰酶与其他
淀粉酶协同作用或单独作用, 使食品质量提高,降低粮耗,节约成本,减少污染。普鲁兰酶能分解支链的特性决定了他在食品工业中的广泛应用,已成为
淀粉酶制剂中一个很有前途的新品种,具有广阔的开发和应用前景,其在食品工业中的应用研究也将日趋广泛和深入,目前国际上普鲁兰酶的工业化生产被丹麦垄断,我国仅局限于实验室研究,且酶活较低,所以开发普鲁兰酶对食品加工领域具有重要的工业价值。