是蛋白质
激酶家族中的一员，依赖与
细胞周期蛋白的结合来执行细胞周期有序进行中的关键功能。不同的CDK-周期蛋白质复合物使特异的靶
蛋白质磷酸化而激发细胞周期各期的顺利进行。当缺乏
细胞周期蛋白质或CDK抑制物存在时，它们即失去活性，细胞增殖停滞，甚至死亡。CDK通过调节靶蛋白磷酸化而调控细胞周期的运转。
大多数已知的细胞周期蛋白与CDK的复合物发挥调节细胞周期的进程的作用。动物细胞包含至少9种CDK，其中CDK1、2、3和4直接参与细胞周期调控。在哺乳动物细胞中，CDK1及其对应的细胞周期蛋白A2和B1能够单独作用驱动细胞周期。CDK7作为CDK的激酶间接参与细胞周期调节。
CDK参与细胞周期的调节，与被称为Suk1或Cks的小蛋白质相关（9-13千道尔顿），但它们的确切作用尚不清楚。Cks1结合CDK的羧基，识别磷酸化残基，通过增加对底物的亲和力，帮助细胞周期蛋白与CDK的复合物与具有多个磷酸化位点的底物结合，从而发挥调节细胞周期的作用。
当CDK活性位点附近的苏氨酸被磷酸化时细胞周期蛋白与CDK的复合物具有最大的激酶活性。进行磷酸化操作的CDK激活激酶(CAK)在不同的生物中是不同的，磷酸化的作用时间也是不同的。在哺乳动物细胞中，活化磷酸化发生在CDK与细胞周期蛋白结合后。在酵母细胞中，活化磷酸化发生在CDK与细胞周期蛋白结合之前。CAK活性不受已知的细胞周期通路调控，而与细胞周期蛋白的结合是CDK激活的限制性步骤。磷酸化复合物中的酪氨酸的激酶之一是Wee1，这是一种在所有真核生物中都相对保守的激酶。裂殖酵母还含有第二种激酶Mik1，可以磷酸化酪氨酸。脊椎动物含有一种叫做Myt1的不同的第二种激酶，它与Wee1有关，但可以磷酸化苏氨酸和酪氨酸。磷酸化的细胞周期蛋白与CDK的复合物会作用于特定细胞周期阶段的底物。
细胞周期蛋白与CDK的复合物的磷酸化的抑制对细胞周期的调控至关重要。Cdc25家族的磷酸酶可以将复合物中的苏氨酸和酪氨酸去磷酸化。不同的激酶和磷酸酶调节它们的磷酸化状态。周期蛋白依赖的激酶抑制剂(CKI)与周期蛋白- CDK复合物相互作用以抑制激酶活性，通常在G1期作用，响应环境信号或因DNA受损而产生的信号，防止错误的分裂与分配。在动物细胞中，CKI主要有两个家族:INK4家族和CIP/KIP家族。INK4家族的蛋白结合CDK单体，改变CDK的构型，进而影响细胞周期蛋白的结合和激酶的活性。CIP/KIP家族蛋白结合细胞周期蛋白和CDK的复合物，可以阻碍激酶的作用。在G1期，高浓度的CKI可以防止细胞周期的错误发生，但不能阻止已经启动的细胞周期。一旦细胞周期开始，早期G1/S-CDK的磷酸化会导致CKI的降解，从而减轻对细胞周期后期的抑制。