罗斯曼折叠（
英语：Rossmann fold）是一种
蛋白质结构基序，常见于
核苷酸结合蛋白质，特别是
辅因子NAD结合蛋白。该结构由两个重复的部分组成，每个部分包括6个平行的
β折叠与两对
α螺旋形成β-α-β-α-β的拓扑结构。因为每一个罗斯曼折叠可以和一个核苷酸结合，像
NAD等二核苷酸的结合域包括二个成对的罗斯曼折叠，分别和辅因子的一个核苷酸部份结合。单一的罗斯曼折叠可以和单
核苷酸结合，例如辅因子
FMN。
该结构以迈克尔·罗斯曼命名，因其第一个发现这种多见于核苷酸
结合蛋白（比如一些脱氢酶）的折叠结构。
在1989年，魏茨曼科学研究学院的Israel Hanukoglu发现一些酶的NADP结合位点与和NAD结合的基序在序列一致性上有所不同，这一发现可以被用来重建辅酶特异性的酶。