钙黏蛋白是一种同亲型结合、Ca2+依赖的细胞黏着糖蛋白，对
胚胎发育中的
细胞识别、迁移和组织分化以及成体组织器官构成具有重要作用。
不同细胞及发育不同阶段其
细胞表面的钙黏蛋白的种类与数量均有所不同。已经发现几十种钙黏蛋白，早期发现的钙黏蛋白常根据其发现的组织类型命名，如上皮组织中的钙黏蛋白称E-钙黏蛋白，神经组织的钙黏蛋白称N-钙黏蛋白。总的来说大致分为E-钙黏蛋白、N-钙黏蛋白、P-钙黏蛋白和VE-钙黏蛋白等。
大多数钙黏蛋白是单次跨膜蛋白，有700~750个
氨基酸残基。钙黏蛋白往往形成二聚体或多聚体，在细胞外的肽链部分折叠形成5个或6个重复
结构域（cadherin repeats），Ca2+就结合在重复结构域之间，从而赋予钙黏蛋白分子刚性和强度。Ca2+结合越多，钙黏蛋白刚性越强。因此，当除去Ca2+，钙黏蛋白胞外部分的刚性就会丧失。正因为如此，阳离子螯合剂
EDTA能破坏Ca2+或Mg2+依赖性的细胞黏着。
钙黏蛋白对个体发育有重要作用。E-钙黏蛋白是哺乳动物发育过程中第一个表达的钙黏蛋白，当小鼠发育进入8细胞胚胎时期，E-钙黏蛋白的表达将松散联系的分裂球细胞变成紧密黏合的细胞。若用E-钙黏蛋白的抗体处理细胞则会阻止分裂球细胞间的紧密黏合。此后，胚胎进一步发育，某些胚层的细胞停止表达E-钙黏蛋白而表达其他相关钙黏蛋白。如神经系统发育形成神经管时，神经细胞表达N-钙黏蛋白。因此，在发育过程中通过调控钙黏蛋白的种类与数量而决定某些胚胎细胞的黏着，影响细胞的分化，参与器官的形成等。