核自身抗原精子蛋白（Nuclear autoantigenic sperm protein，NASP）是一种组蛋白的分子伴侣，它是DNA复制、细胞周期进行以及细胞增殖所必须的蛋白质。它在细胞质中与热休克蛋白HSP90和组蛋白H1形成蛋白质复合体并激活HSP90的ATP水解酶活性。随后，HSP90和组蛋白H1从复合体上解离并转运到细胞核内，在这里，NASP释放组蛋白H1以使其封闭核小体上DNA的出入口并保护核小体之间的连接DNA，继而促发形成更高级的染色质结构等一系列细胞生物学过程。

最早，在兔子的睾丸中发现一种精子/睾丸特异性的蛋白质，它具有自体抗原特性。进一步研究发现，哺乳动物的NASP的序列与非洲爪蟾的一种已知具有特异结合组蛋白H3-H4四聚体（半个核心核小体）并用来储存组蛋白H3-H4四聚体的N1/N2蛋白质具有相似的蛋白质序列（即蛋白质一级结构）。NASP在体细胞和睾丸特异性细胞中是不同的，属于不同的蛋白质异构体（isoform），分别用sNASP和tNASP表示，其中，tNASP比sNASP要多出一个很长的序列（该序列根据一级结构预测为一段很长的α螺旋连接着一个附加的小结构域）。到目前为止，我们发现，NASP是自然界中的真核生物体中广泛存在的一种蛋白质，并且它在同一物种体内的具有多种形式的异构体。在哺乳动物中，由同一个NASP基因通过不同方式的外显子剪切理论上可以最终产生大约20多种NASP的蛋白质异构体，目前发现的只是细胞组分中主要的两种，即sNASP和tNASP。

NASP直接或者间接参与细胞的DNA复制、细胞增殖、正常细胞的周期循环、胚囊发育、细胞生长、组蛋白存储、组蛋白转运、干细胞增殖、神经干细胞分化以及胚胎干细胞的多能性的维持（目前仅在人胚胎干细胞中证实）等重要生物学进程，并是这些进程中必不可少的调控蛋白。

到目前为止（2012年）的研究发现，人的sNASP和tNASP均具有结合组蛋白H3/H4的分子伴侣活性，而且它们还都可以结合组蛋白H1，具有组蛋白H1分子伴侣活性。因此，可想而知，它们在DNA复制后的染色质重折叠的最后一步或者最后阶段中发挥着至关重要的作用。NASP在一级结构上以及通过现代计算生物学预测的三级结构上与一些未知功能但已知蛋白质结构的蛋白质很相似，而这些蛋白质近些年来也被发现具有SHiN-TPR超家族的分子伴侣的功能。粟酒裂殖酵母中的SHNi-TPR（Sim3-Hif1-NASP interrupted TPR）超家族的Sim3是NASP的同源蛋白，它在染色质着丝粒里的着丝粒蛋白A（CENP-A）在染色质上的正确定位中发挥着至关重要的功能，而这与sNASP在体外实验中发现具有CENP-A分子伴侣功能遥相呼应。酿酒酵母中的Hif1p可以结合组蛋白H3/H4并促进其形成核小体（体外实验证实）。同时，Hif1p更是DNA损伤修复中保证组蛋白H3特异性乙酰化修饰的重要组分，它通过其组蛋白H3/H4分子伴侣活性将B型组蛋白乙酰化酶拉到特定位点的染色质上以修饰组蛋白H3和H4进而改变染色质的结构。而在体外实验中发现，sNASP和Hif1p在促进核小体装配的功能方面是可以相互替换的，而且脊椎动物的组蛋白乙酰化酶复合体也可以结合Hif1p进一步说明了它们在高等真核生物的乙酰化酶活性的正确发挥中的积极的作用。