基质金属蛋白酶（matrix metalloproteinase），基质金属蛋白酶是一个大家族，因其需要Ca2+、Zn2+等金属离子作为辅助因子而得名。其家族成员具有相似的结构，一般由5个功能不同的
结构域组成 :（1）疏水
信号肽序列;（2）前肽区，主要作用是保持
酶原的稳定。当该区域被外源性酶切断后，MMPs酶原被激活;（3）
催化活性区，有锌离子结合位点，对酶催化作用的发挥至关重要;（4）富含脯氨酸的铰链区;（5）
羧基末端区，与酶的底物
特异性有关。其中酶催化活性区和前肽区具有高度
保守性。MMPs成员上述结构的基础上各有特点。各种MMP间具有一定的底物特异性，但不是绝对的。同一种MMP可降解多种
细胞外基质成份，而某一种细胞外基质成分又可被多种MMP降解，但不同酶的降解效率可不同。
MMPs几乎能降解
细胞外基质(ECM)中的各种蛋白成分,破坏肿瘤细胞侵袭的组织学屏障，在肿瘤侵袭转移中起关键性作用，从而在肿瘤浸润转移中的作用日益受到重视，被认为是该过程中主要的
蛋白水解酶。MMPs家族已分离鉴别出26个成员，编号分别为MMP1～26。根据作用底物以及片断同源性，将MMPs分为6类，为胶原酶、明胶酶、基质降解素、基质溶解素、furin活化的MMP和其他分泌型MMP。
Ⅳ型胶原酶为其中重要的一类，它主要有两种形式，一种被
糖化，分子量为92kD，命名为
MMP-9;另一种非糖化，分子量为72kD，被称为MMP-2。当前对MMP-2，MMP-9的研究较深入。
MMP-2基因位于
人类染色体16q21，由13个外显子和12个
内含子所组成，
结构基因总长度为27kb，与其他金属蛋白酶不同，MMP-2基因5’
旁侧序列促进子区域含有2个GC盒而不是TATA盒。活化的MMP-2定位于细胞穿透基质的突出部位，估计其在酶解细胞间基质成分及基底膜的主要成分Ⅳ型胶原中有“钻头”的作用。
此外，已证实MMP-3 和MMP-10能作用于PG、LN、FN、Ⅲ型和Ⅳ型
胶原及明胶。且MMP-3能够激活MMP-1和其他家族成员。MMP-7能作用于明胶和FN。MMP-1的产生范围较广，可由基质纤维母细胞、
巨噬细胞、
内皮细胞、
上皮细胞产生。正常情况下MMP-1阳性率很低，但在各种刺激下可高表达。有研究显示
恶性肿瘤中MMP-1高表达与预后相关。