σ因子 σ factor是依赖于DNA的
RNA聚合酶的一个
亚基。通过磷酸纤维素化，σ因子可从酶上解离，因而σ因子很易分离获得。在以
噬菌体DNA等没受损伤的
双链DNA为模板时，缺少σ因子的核心酶几乎都没有
RNA合成活性，若添加σ因子，就会显著促进RNA的合成。这种促进效果和
RNA聚合酶与DNA的结合以及在
RNA合成开始阶段的作用，含σ因子的全酶与DNA上被限定的特定部位（启动子）牢固地结合，使RNA的合成能从正确的部位开始进行。反应开始的酶一旦游离出σ因子，核心酶就进行RNA链延长反应，游离的σ因子在下次开始
反应时，再被利用。
E．coli细胞中主要的σ因子可与核心酶一同被纯化，称为σ70，但
菌细胞中另外有一些σ因子能够识别其顺序与
E.coli的主要启动子不同的另一些启动子，并促使核心酶起始转录。这些
变异的σ因子在细胞中有特别功能，通常能剧烈改变细胞RNA的合成方式，以便在需要时使一组全新的基因得以表达。这是在
枯草杆菌(Bacillus subtilis)中首次发现的，它们的作用是开启在
芽胞形成(
sporulation)过程中需要的一整套新的
蛋白质的表达。噬菌体往往有其自己的σ因子，借以在噬菌体发育的某一特殊阶段开动其所需要的某些噬菌体基因的转录。
在E.coli中共有17个
热休克基因，
基因表达有赖于转录改变。基因htpR是其主要
调节器，是转到
热休克反应所必需的。hrpR的产物是一个32KD的蛋白质，它就是一种变异的σ因子，称为σ32。而将正常的σ因子称为σ70(表示其分子量为70KD)。然而σ32很不稳定，故调控它的表达状况就可以使其量迅速增多减少。σ32能引导核心酶在热休克基因的启动子处起始转录。这些启动子的顺序与正常的共同顺序是不同的。特别是其-10顺序几乎完全不同。
E.coli的另一种σ因子是在氮饥饿时起作用的，称为σ60。正常时E.coli细胞中仅有少量σ60，但当介质中氨缺乏时，σ60即大量增多，以开启某些可利用其他
氮源的基因。这就是说，σ60能引导核心酶识别启动子的另一种共同顺序。σ60所识别的-35顺序实际上位于-20处，因为-10和-35两个顺序之间的间距特别短，只有6bp(见表3-32)。
枯草杆菌的正常σ因子(相当于E.coli中的σ70)称为σ43，。它能识别σ70所识别的共同顺序。从一组基因表达变换为另一组基因表达往往需要更换σ因子。这在噬菌体生命周期的裂解(
lytic)期和溶源(
lysogenic)期的转换中表现最为明显。在噬菌体
SP01感染枯草杆菌时即会出现新的σ因子。SP01的
感染周期一般可分为三期:[1]刚刚感染时，
早期基因被转录。[2]4-5分钟后早期
基因转录停止，中期基因开始转录。[3]8-12分钟后中期基因的转录又被
晚期基因所取代。早期基因由宿主菌的全酶转录，故仍用σ43。而中期及晚期基因转录则需要新的σ因子来取代原来的σ43。B.subtilis在其
芽孢形成细胞中产生新的σ因子。在芽孢形成期开始时σ43即被σ37所取代。
σ分子较σ43略小。它在营养型细胞中即已存在，但为量很少，而且也不和核心酶结合形成全酶。芽孢形成开始时，在σ37的指导下，
RNA聚合酶即能转录第一组芽孢形成基因。目前尚不了解，这种替代如何调控的，现在认为机制可能很复杂，牵涉到其他好几种蛋白质。这种替代并不完全，而且被替代下的的σ43也未完全被灭活。大约还有10%的核心酶仍和σ43相结合，所以可能还有某些营养型酶在芽孢形成时仍存在于细胞中。
在
芽孢形成开始后4小时，σ29即开始出现。它指导另一组新基因的转录。σ29不存在于营养型细胞中，故可能是芽孢形成基因在σ37转录下的表达产物。
在营养型细胞中还有一种σ28，它的量不多，仅代表RNA聚合酶总活性的一小部分，而在芽孢形成开始时即告
失活。然而奇怪的是，在某些不能形成芽孢的
突变株中，是找不到它的活性的。所以有人认为，σ28是表示营养已用竭，应当开始芽孢形成反应的
信号系统的一个部分。因此，在B.subtilis中，至少发现有7种不同的σ因子，它们可以识别不同的启动子顺序。
变异的σ因子所识别的
启动子顺序在-35和-10序列方面都和细菌的主要启动子的序列有所不同，所以有人认为σ因子可能同时结合在DNA的这两个部位上。这样，σ因子必然相当长，以便跨越这两个部位之间的距离(约70A)。但亦可能σ因子在
转录起始时是相继(而非同时)与这两个部位相结合的。然而，也不一定这样，因为最近有一个令人惊奇的发现，即E.coli的
噬菌体T4基因工程技术加以改变而不影响启动子的功能，说明-35序列不
RNA聚合酶与T4晚期启动子结合的
特异性。可能这意味着T4的σ因子与启动子很牢固地结合，因而起始
结合位点(-35序列)变得不需要了。至少可以认为在此情况下σ主要和-10部位相结合。