疏水键是
多肽链上的某些
氨基酸的疏水
基团或疏水
侧链(非
极性侧链),由于避开水而造成相互接近、粘附聚集在一起。它在维持
蛋白质三级结构方面占有突出地位。
疏水键(hydrophobic bond)是两个不溶于水的分子间的相互作用。当分子中
烃基链与水接触时,因不能被水
溶剂化,界面
水分子整齐地排列,导致系统熵值降低,
能量增加,产生
表面张力。为了克服
表面张力,疏水
基团会收缩、卷曲和结合,将原来规则排布于表面的
水分子排挤出,使疏水表面减少,转换出的水分子呈无序态,熵值回升,
焓变值减少,从而降低系统
能量。这种非
极性的
烃基链因
能量效应和熵效应等热力学作用使疏水
基团在水中的相互结合成为疏水键。
蛋白质分子中许多氨基酸的疏水
侧链有形成疏水键的倾向,由于
疏水效应,这些疏水残基常被水驱入蛋白质分子内总聚集成簇,带动
肽链盘曲折叠,对蛋白质三、
四级结构的形成和稳定起重要作用。