微丝(microfilaments)是由肌动蛋白（Actin）分子螺旋状聚合成的，直径约为7nm的纤丝，又称肌动蛋白丝(actin filament)，与微管和中间纤维共同组成细胞骨架，是一种所有真核细胞中均存在的分子量大约42kDa的蛋白质，也是一种高度保守的蛋白质，因物种差异（例如藻类与人类）的不同不会超过20%。微丝对细胞贴附、铺展、运动、内吞、细胞分裂等许多细胞功能具有重要作用。

微丝是双股肌动蛋白丝以螺旋的形式组成的纤维，直径为7纳米，螺距为36纳米，两股肌动蛋白丝是同方向的。肌动蛋白纤维也是一种极性分子，具有两个不同的末端，一个是正端，另一个是负端。

微丝与它的结合蛋白（binding protein）以及肌球蛋白（myosin）三者构成化学机械系统，利用化学能产生机械运动。由微丝形成的微丝束称为应力纤维，常横贯于细胞长轴。脊椎动物肌动蛋白分为α、β和γ三种类型，α型分布于心肌和横纹肌细胞中，α及γ型分布于平滑肌细胞中，β及γ型分布于非肌细胞中。聚合的及非聚合态的肌动蛋白能与其多种结合蛋白相互作用，这些结合蛋白对肌动蛋白的聚合及对微丝的稳定、长度及分布具有调节作用。

肌动蛋白单体（又被称为G-Actin，全称为球状肌动蛋白，Globular Actin，下文简称G肌动蛋白）为球形，其表面上有一ATP结合位点。肌动蛋白单体一个接一个连成一串肌动蛋白链，两串这样的肌动蛋白链互相缠绕扭曲成一股微丝。这种肌动蛋白多聚体又被称为纤维形肌动蛋白（F-Actin，Fibrous Actin）。

微丝首先发现于肌细胞中, 在横纹肌和心肌细胞中肌动蛋白成束排列组成肌原纤维，具有收缩功能。微丝也广泛存在于非肌细胞中。在细胞周期的不同阶段或细胞流动时,，它们的形态、分布可以发生变化。因此，非肌细胞的微丝同胞质微管一样, 在大多数情况下是一种动态结构，以不同的结构形式来适应细胞活动的需要。

微丝能被组装和去组装。当单体上结合的是ATP时，就会有较高的相互亲和力，单体趋向于聚合成多聚体，就是组装。而当ATP水解成ADP后，单体亲和力就会下降，多聚体趋向解聚，即是去组装。高ATP浓度有利于微丝的组装。所以当将细胞质放入富含ATP的溶液时，细胞质会因为微丝的大量组装迅速凝固成胶。而微丝的两端组装速度并不一样。快的一端（+极）比慢的一端（-极）快上5到10倍。当ATP浓度达一定临界值时，可以观察到+极组装而-极同时去组装的现象，被命为“踏车行为”。

微丝的组装分为三个阶段：即成核期(nuleation phase)、生长期(growth phase)或延长期，以及平衡期(equilibrium)。成核期是微丝组装的限速过程，需要一定的时间，故又称延迟期，此时肌动蛋白开始聚合，其二聚体不稳定，易水解，只有形成三聚体才稳定，即核心形成。一旦核心形成，球状肌动蛋白便迅速在核心两端聚合，进入生长期。微丝两端的组装速度有差异，正端的组装速度明显快于负端，约为负端的10倍以上。微丝延长到一定时期，肌动蛋白掺入微丝的速度与其从微丝负端解离的速度达到平衡，此时进入平衡期，微丝长度基本不变，正端延长长度等于负端缩短的长度，并仍进行着聚合与解离活动。

微丝的组装可用踏车模型(treadmiling model)和非稳态动力学模型(dynamic instability)来解释，但后者更为合理。ATP是调节微丝组装的动力学不稳定性行为的主要因素。另外，微丝结合蛋白(actin-binding protein,ABP)对微丝的组装也有调控作用。

微丝的组装和去组装受到细胞质内多种蛋白的调节，这些蛋白能结合到微丝上，影响其组装去组装速度，被称之为微丝结合蛋白（association protein）。

微丝的组装先需要“核化”（nucleation），即几个单体首先聚合，其它单体再与之结合成更大的多聚体。Arp复合体（Actin related-protein）是一种能与肌动蛋白结合的蛋白，它起到模板的作用，促进肌动蛋白的多聚化。Arp复合体由Arp2，Arp3和其它5种蛋白构成。

封闭蛋白（end-blocking protein）则是微丝两端的“帽子”。当这种蛋白结合到微丝上时，微丝的组装和去组装就会停止。这对一些长度固定的蛋白来说很重要，如细肌丝。

而前纤维蛋白（Profilin，或译G肌动蛋白结合蛋白）则是促进多聚的，相应地促解聚的蛋白则有丝切蛋白（Cofilin）。纤丝切割蛋白（filament severing protein），如溶胶蛋白（Gelsolin），能将微丝从中间切断。粘着斑蛋白（Vinculin）则能固定微丝到细胞膜上，形成粘着斑。交联蛋白（cross-linking protein）有两个以上肌动蛋白结合位点，起到连接微丝的作用，其中，丝束蛋白（fimbrin）帮助微丝结成束状，而细丝蛋白（filamin）则将微丝交联成网状。

微丝除参与形成肌原纤维外还具有以下功能：

非肌细胞中的应力纤维（stress fiber）与肌原纤维有很多类似之处：都包含肌球蛋白II、原肌球蛋白、细丝蛋白和α-辅肌动蛋白。培养的成纤维细胞中具有丰富的应力纤维，并通过粘着斑固定在基质上。在体内应力纤维使细胞具有抗剪切力。

小肠上皮细胞的游离面存在着大量微绒毛（microvilli）,其轴心是一束平行排列的微丝，微丝束正极指向微绒毛顶端，下端终止于端网结构（terminal web）。微丝束对微绒毛形态起着支持作用。由于微丝束不含肌球蛋白、原肌球蛋白和α-辅肌动蛋白，因而该微丝束无收缩能力。

细胞的变形运动中，微丝起着关键的作用。过程可分为以下四步：

①微丝纤维生长，使细胞表面突出，形成片足(lamellipodium)。

②在片足与基质接触的位置形成粘着斑。

③在myosin的作用下微丝纤维滑动，使细胞主体前移。

④解除细胞后方的粘和点。如此不断循环，细胞向前移动。阿米巴原虫、白细胞、成纤维细胞都能以这种方式运动。

有丝分裂末期，两个即将分离的子细胞内产生收缩环，收缩环由平行排列的微丝和myosin II组成

。随着收缩环的收缩，两个子细胞的胞质分离，在细胞松弛素存在的情况下，不能形成胞质分裂环，因此形成双核细胞。

在精卵结合时，微丝使顶体突出穿入卵子的胶质里，融合后受精卵细胞表面积增大，形成微绒毛，微丝参与形成微绒毛，有利于吸收营养。

如细胞器运动、质膜的流动性、胞质环流均与微丝的活动有关，抑制微丝的药物（细胞松弛素）可增强膜的流动、破坏胞质环流。

肌动蛋白在塑造和维持细胞形态方面扮演着重要的角色，同时也担负着支撑细胞各项功能的作用，比如细胞移动，细胞分裂，细胞内运输等。对于神经细胞来说，肌动蛋白更是神经元极性，作用因子运输，神经突起生长，以及突触结构稳定必不可少的元件。

可切断微丝纤维，并结合在微丝末端抑制肌动蛋白加合到微丝纤维上，特异性的抑制微丝功能。

细胞松弛素（cytochalasins）是真菌的代谢性产物，与微丝结合后可以将微丝切断，并结合在微丝末端抑制肌动蛋白在该部位的聚合，停止微丝的组装，因而用细胞松弛素处理细胞可以破坏微丝的三维空间网络结构，并阻止细胞的运动，但对解聚没有明显影响。

与微丝能够特异性的结合，使微丝纤维稳定而抑制其功能。荧光标记的鬼笔环肽可特异性的显示微丝。

鬼笔环肽（philloidin）是在真菌中提取的一种双环杆肽，与微丝有较强的亲合作用，荧光标记的鬼笔环肽可清晰地显示出细胞内的微丝。鬼笔环肽可增强肌动蛋白纤维的稳定性，抑制解聚，从而可防止微丝降解。实验研究发现，鬼笔环肽仅与F-肌动蛋白结合，而不与G-肌动蛋白结合。