肽单位（peptide unit）又称为肽基（peptide group），肽键的所有四个原子和与之相连的两个α-碳原子所组成的基团。是肽键主链上的重复结构。是由参与肽链形成的氮原子，碳原子和它们的4个取代成分：羰基氧原子，酰氨氢原子和两个相邻α-碳原子组成的一个平面单位，与氨基酸残基不同，肽单位侧重于研究蛋白质的高级结构。

氨基酸残基是通过肽键连接形成线性的多肽链的，仔细观察发现一个多肽链的骨架是由通过肽键连接的重复单位N-C-C组成的，酰胺氢和羰基氧结合在骨架上，而不同氨基酸残基的侧链连接在α-碳上。

参与肽键形成的2个原子以及另外4个取代成员：羰基氧原子、酰胺氢原子、以及2个相邻的α-碳原子构成了一个肽单位（peptide group）（如图1）。

肽单位的二面角

α-碳原子和亚氨基的N及羰基C之间都是单键，均可自由旋转。N-Cα键的转动角度用Φ表示，Cα-C键的转动角度用ψ表示，他们被称为肽单位的二面角，理论上Φ、ψ可以取－180°至+180°之间的任一个角度。

二面角大小的判断：

将两个相邻的肽单位从N(氨基)末端到C(羧基)末端，从第一个α-碳原子开始将肽链上的原子编为Cα1-C1-N1-Cα2-C2-N2.

当Cα2-C2键与C1-N1键呈顺式时Φ=0°，反式时Φ=±180°；沿N1-Cα2键轴从Cα2端观察，键以顺时针旋转Φ增大，逆时针Φ减小.

当N1-Cα2键与C2-N2键呈顺式时ψ=0°，反式时ψ=±180°；沿Cα2-C2键轴从Cα2端观察，键以顺时针旋转ψ增大，逆时针ψ减小.

生物物理学家G.N.Ramachandran等人构建了一个空间填充的肽的模型，并通过计算来确定多肽链中Φ和ψ立体上允许的值。用Φ对ψ作图，得到一个二维的图，称之Ramachandran构象图

肽键的部分双键特性可以充分地防止C-N键的旋转，其结果造成肽单位实际上是个平面。但蛋白质中的每一个N-C键和每一个C-N键都可以自由旋转。

尽管绕肽键旋转存在很大的障碍，但肽单位可以选择两种可能构象中的一种：反式（trans）构象，或顺式（cis）构象。

由于连接在两个α-碳上的侧链基团之间的立体干扰，不利于顺式构象的形成，对伸展的反式构象的形成有利，因此蛋白质中几乎所有的肽单位都是反式构象。但也有例外，一般都出现在脯氨酸的酰胺氮参与的肽键，只是顺式构象引起的立体干扰比反式构象多些。通过X-射线晶体分析发现蛋白质中大约有6%的脯氨酸残基处于顺式构象．

一个蛋白质的构象取决于肽单位绕N-C键和C-N键的旋转，旋转本身受到肽链的主链和相邻残基的侧链原子之间的立体干扰的限制(如图2)。