蛋白质的三级结构是指整条肽链中全部
氨基酸残基的相对空间位置，即整条
肽链的三维空间结构。三级结构的形成和稳定主要靠疏水键、
盐键、
二硫键、氢键等。许多(并非所有)有
生物活性的蛋白质由两条或多条具有三级结构的肽链构成，每条肽链被称为一个
亚基，通过
非共价键维系亚基与亚基之间的空间位置关系，这就是蛋白质的
四级结构。各亚基之间的
结合力主要是
疏水键，氢键和
离子键也参与维持四级结构。
三级结构是由一个已经具有了某些
a-螺旋和/或b折叠区的
多肽链折叠成一个紧密包裹的、几乎成球形的空间结构，或称为天然构象。
三级结构的一个重要特点是在
一级结构上离得远的氨基酸残基在三级结构中可以靠的很近，它们的
侧链可以发生相互作用。
二级结构是靠骨架中的
酰胺和
羰基之间形成的氢键维持稳定的，三级结构主要是靠氨基酸残基侧链之间的
非共价相互作用（主要是
疏水作用）维持稳定的，此外二硫键也是稳定三级结构的力。在一个蛋白质的三级结构中，二级结构区之间是通过一些片段连接的。
肌红蛋白（myoglobin）（图1左图）是第一个被确定的具有三级结构的蛋白质，肌红蛋白和后面要讨论的
血红蛋白的主要生物学功能是
结合氧并能使氧很容易地在肌肉
内扩散。肌红蛋白是一个相对比较小的蛋白，是由153个氨基酸残基组成的一条多肽链组成的，含有一个
血红素辅基（heme prosthetic group）（图1右图）
图1左图表明，肌红蛋白的三级结构是由一簇八个a-螺旋组成的，螺旋之间通过一些片段连接。肌红蛋白中的四分之三
氨基酸残基都处于a-螺旋中。尽管肌红蛋白中的高螺旋含量不是
球蛋白结构中的普遍现象，但肌红蛋白的一些结构还是给出了球蛋白的典型结构特征。肌红蛋白的内部几乎都是由疏
水氨基酸残基组成的，特别是一些
疏水性强的氨基酸，如
缬氨酸、
亮氨酸、
异亮氨酸、
苯丙氨酸和
蛋氨酸。而表面既含有亲水的氨基酸残基，也含有疏水的氨基酸残基，通常水分子被排除在球蛋白内部，大多数可离子化的残基都位于表面。血红素辅基处于一个由蛋白部分形成的疏水的、象个笼子似的裂隙内，血红素中的铁原子是氧
结合部位。无氧的肌红蛋白称之脱氧肌红蛋白，而载氧的分子称之
氧合肌红蛋白，可逆结合氧的过程称之
氧合作用。
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