骨形态发生蛋白(bone morphogenetic protein，BMP)又称骨
形成蛋白，是一组具有类似结构的高度保守的
功能蛋白，属于TGF-β家族。BMP能刺激
DNA的合成和细胞的复制，从而促进
间充质细胞定向分化为
成骨细胞。BMP是控制牙齿发育的重要分子。
BMP(bone morphogenetic protein)称骨形态发生蛋白，它还是体内诱导骨和软骨形成的主要因子，并在肢体生长、
软骨内骨化、
骨折早期、软骨修复时表达，对骨骼的
胚胎发育和
再生修复起重要作用。如今BMP家族已有43个成员，广泛地存在于猪、牛、羊、兔、鼠及人的胚胎、
血细胞、肾和脾脏等组织中，且在不同种属间有较高的
同源性。BMP不仅参与骨骼的调节，而且对脂肪、肾脏、肝脏、骨骼及
神经系统发育也起到一定作用。
BMP单体由
信号肽、前功能区和成熟肽3个部分组成,其结构类似一个扁平的弧形表面,通常包括一个长形的α_螺旋和从
α-螺旋两端发出的两对反向平行的β链。此结构可形象描述为拥有4个手指的手,即每条β链代表一个手指,α-螺旋则类似
腕关节。每个单体均包含一个由7个
半胱氨酸残基组成的有序序列,其中6个半胱氨酸残基相互形成3个单体结构内部的
二硫键,通过一个特征性的“半胱氨酸结”
基序(1个二硫键通过由另外2个二硫键形成的
环形结构)来维持单体结构的完整性;剩下的一个半胱氨酸残基则参与形成两单体之间的二硫键以稳定双聚体结构。成熟的BMP蛋白是由二硫键连接的同型或异型
二聚体,均有
分子活性,被释放到细胞外后,与
靶细胞表面的相应受体结合而发挥作用。
1889年Senn首次将脱矿骨用于修复人及犬的炎性
骨缺损，证明了脱钙牛骨可以用于治疗
骨髓炎。1931年Huggins发现
泌尿道表皮可异位诱导新骨形成，并首次报道了
骨诱导实验过程。1945年Lacroix从骨质中提取到可诱导兔肌肉异位成骨的“
成骨素”，提出了骨诱导作用的假设，并将之命名为
骨生成蛋白。1965年Urist发现，将
脱钙骨基质明胶(decalified bonematrix．DBM)注入肌肉内，肌肉间充质细胞可以转化为骨系细胞，发生了异位
诱导成骨现象。Urist当时认为这种脱钙骨中可能含有一种诱导因子，可诱导血管周围游动的间充质细胞转化为不可逆性骨系细胞，从而可在骨骼或骨骼以外的组织中产生软骨和
骨组织。该诱导因子即为骨形态发生蛋白。随着
分子生物学和
基因工程的发展，1988年，Wozney等首先开展了BMP的
cDNA克隆化研究，他们利用
重组DNA技术克隆得到hBMP-1、BMP-2a(即BMP-2)、BMP-2b(即BMP-4)、BMP-3的cDNA，并在
大肠埃希菌的
真核细胞和
原核细胞中表达。1990年Celeste等报道了BMP-5、BMP-6、BMP-7的克隆化研究，并建议将已克隆的BMP分别命名为BMP-1、BMP-2、BMP-3、BMP-4、BMP-5、BMP-6、BMP-7。同期Ozkaynak报道了
骨形成蛋白-1(osteogeneic protein-1，
OP-1)的克隆化研究。比较OP-1与BMP-7的基因和
氨基酸序列，证明二者是同一多肽。1992年(zkaynak又报道了OP-2的cDNA的克隆化研究。到1996年已发展为BMP-13，并已获得了相应的
cDNA克隆。
BMP分泌后既能与
细胞外基质及可溶性
拮抗剂结合，还能与多种
细胞膜表面的蛋白受体相互作用。它不仅具有区别于其他骨生长因子的独特结构和
理化性质，而且其家族中不同成员的
基因定位及成骨机制等也不尽相同。BMP主要通过依赖Smad途径和p38 -MAPK途径两条
信号通路发挥作用，且信号转导过程受细胞外拮抗剂、
膜受体、
细胞质微环境和转录水平4个层次的调节控制。在治疗上，BMP不仅能单独介导促成骨作用，而且还能与其他骨生长因子混合，从而增强其恢复疾病的疗效。骨生长因子共同存在的一个缺陷即为其
半衰期短，在体内易降解，因此多采取缓释技术局部用药，延缓其衰解。
会抑制牙齿的生长的蛋白USAG-1是BMP蛋白（bone morphogenetic protein）的拮抗剂，BMP是控制牙齿发育的重要分子。USAG-1通过与BMP结合，中和了它们的活性，使得牙齿的生长结束。