“磷脂酰肌醇(phosphatidylinositols)”是
磷脂酸中的磷酸部分与肌醇酯化所产生的酰基衍生物。具体化合物的名称可以俗名磷脂酸（sn-甘油-3-磷酸）为母体进行半系统命名或按一般规则进行系统命名。
是
G蛋白偶联受体的
信号转导通路中的一种途径，在信号通路中胞外
信号分子与
细胞表面G蛋白耦联型受体结合，激活
质膜上的
磷脂酶C（PLC-β），使质膜上4，5-二磷酸磷脂酰肌醇（PIP2）水解成1，4，5-
三磷酸肌醇（
IP3）和
二酰基甘油（
DG）两个
第二信使，胞外信号转换为胞内信号，这一
信号系统又称为“
双信使系统”（Double Messenger System）。
IP3与
内质网上的IP3
配体门
钙通道结合，开启钙通道，使胞内Ca2+浓度升高。激活各类依赖
钙离子的蛋白。用Ca2+载体
离子霉素（ionomycin）处理细胞会产生类似的结果。
DG结合于
质膜上，可活化与质膜结合的
蛋白激酶C（Protein Kinase C，PKC）。PKC以非活性形式分布于细胞溶质中，当细胞接受刺激，产生IP3，使Ca2+浓度升高，PKC便转位到质膜
内表面，被DG活化，PKC可以使
蛋白质的
丝氨酸/苏氨酸残基磷酸化使不同的细胞产生不同的反应，如
细胞分泌、
肌肉收缩、
细胞增殖和分化等。DG的作用可用佛波醇酯（phorbol ester）模拟。
DG通过两种途径终止其信使作用：一是被DG-激酶磷酸化成为
磷脂酸，进入
磷脂酰肌醇循环；二是被DG酯酶水解成单酯酰甘油。由于DG代谢周期很短，不可能长期维持PKC活性，而细胞增殖或分化行为的变化又要求PKC长期活性所产生的效应。现发现另一种DG生成途径，即由
磷脂酶催化质膜上的
磷脂酰胆碱断裂产生的DG，用来维持PKC的
长期效应。
首先由激活的SrcPrK和ZAP-70通过LAT使膜结合的
磷脂酶C(PLC)分子丁链上的
酪氨酸残基发生磷酸化。磷酸化的PLC—γ发挥
酶活性，使底物二磷酸磷脂酰肌醇(PIP2)水解成两个成分：
三磷酸肌醇(IP3)和
二酰甘油(DAG)。IP3可迅速地从膜内侧向
胞质溶胶中扩散，一方面打开
细胞膜上的钙通道使Ca2+进入细胞内，同时开启细胞内钙池(
内质网)增加Ca2+—的释放，协同提高胞内
游离钙的浓度。胞质Ca2+含量的上升，激活一种称为
钙调蛋白(camodulin)的Ca2+
结合蛋白，后者可调节其他酶类的活性，并最终导致
钙调磷酸酶的激活。
钙调磷酸酶是一种丝、苏氨酸
磷酸酶而不是PTK。另一方面，与胞膜内侧相联的DAG则直接激活
PKC。后面熔会捍到，钙调磷酸酶和PKC主要分别活化两种重要的
转录因子NF—AT和NF—cB。因而在这一条信号转导的下游通路中，实际上再一分为二，形成钙调磷酸酶参与的途径。和PKC介导的途径。由于一个
PLCγ分子可以产生很多的IP2和DAG，这就放大了传入的
抗原识别信号．并保证其转导的
有效性。
Ca2+活化各种Ca2+
结合蛋白引起细胞反应，
钙调素（calmodulin，CaM）由单一
肽链构成，具有四个钙离子
结合部位。结合钙离子发生
构象改变，可激活钙调素
依赖性激酶（CaM-Kinase）。细胞对Ca2+的反应取决于细胞内
钙结合蛋白和钙调素依赖性激酶的种类。如：在
哺乳类脑
神经元突触处钙调素依赖性激酶Ⅱ十分丰富，与记忆形成有关。该蛋白发生点突变的
小鼠表现出明显的记忆无能。
IP3信号的终止是通过去磷酸化形成IP2，或被磷酸化形成IP4。Ca2+由
质膜上的Ca2+泵和Na+-Ca2+
交换器将抽出细胞，或由
内质网膜上的
钙泵抽进内质网。
2022年7月4日晚23时，
美国加州大学圣地亚哥分校Kun-Liang Guan（
管坤良）教授实验室在Nature Chemical Biology期刊上发表了一项新的研究成果，表明磷脂酰肌醇转移蛋白和磷脂酰肌醇作为重要的上游
调节因子，参与
HIPPO信号通路活性的调控。